Leucin aminopeptidáz vizsgálati készlet

A leucin aminopeptidáz (LAMA) peptidek keveréke, és az egyik legerősebb természetes kompetitív modulátornak tekinthető. Képes számos amin-oxidáz működését gátolni, így hatékonyan csökkenteni az enzim(ek) aktivitási szintjét. A leucin egy jól ismert aminosav, amely létfontosságú szerepet játszik a fehérjeszintézisben. A leucin a cisztin-amin-oxidáz (CAAO) inhibitoraként működik, ezáltal megakadályozza a nukleotidok lebomlását a DNS-ben, és számos vegyi anyag dezaminálását kiegészíti. A leucinról azt is megállapították, hogy a peroxiláz erőteljes aktivátora, és a glikozilált fehérjék egyik prekurzora. A leucin aminosav-ellenes hatással is rendelkezik, és étrend-kiegészítőként használták.

A leucin-aminopeptidáz (LAMA) számos neurokémiai kutatás fontos vegyülete. A LAMA-inhibitorokról azt találták, hogy hatásosak a neurodegeneratív rendellenességekben, mint például a stroke, a Huntington-kór, a figyelemhiányos rendellenesség (ADD) és a demencia, mivel hatékonyan gátolják a glikozilált utak aktivitását. A leucin megvédi a szinapszisokat a túlzott stimulációtól, megakadályozza a dendritek degenerációját az agyban, megakadályozza a neurotubulusok képződését és megakadályozza az acetilkolin felhalmozódását az idegsejtekben. Úgy gondolják, hogy a leucin javítja a neurotranszmissziót, a szinaptikus plaszticitást. A leucin molekula inzulinreceptor szubsztrátként is működik, és cukorbetegségben és elhízásban is tanulmányozták. A leucint a Parkinson-kór kezelésében is alkalmazták, és úgy gondolják, hogy ez az aminosav képes visszafordítani a betegséggel kapcsolatos kognitív hiányosságok egy részét.

A leucint a hasnyálmirigy-inzulin enzim hidrolizálhatja, ami inzulintermeléshez vezet. A leucinmolekulák ezután a glükózhoz kötődnek. A glükózmolekula ezután az idegsejt felszínén lévő leucin-receptorhoz kapcsolódik, és elindítja a „foszforilációnak” nevezett folyamatot. A foszforiláció egy összetett reakció, amely magában foglalja a glükózmolekulák kötődését a leucin receptorhoz. Ez lehetővé teszi, hogy nagyobb mennyiségű glükóz kerüljön a sejtekbe, és ezáltal a sejteket energiával látja el. A leucin a központi idegrendszer fő kémiai neurotranszmittere, és olyan folyamatokban vesz részt, mint a tanulás és a memória, a szemmozgás, az izomkoordináció, az izomerő, az immunitás, a vérnyomás szabályozása és a bőr öregedése.

Számos különböző módszer létezik a peptidek és más aminosav-maradékokat tartalmazó fehérjemolekulák elemzésére. Az egyik módszer magában foglalja a leucin-aminopeptidáz jelenlétére érzékeny fluoreszcens próbák alkalmazását. Ennek a vegyületnek a jelenléte a fehérjemintában vizuális ellenőrzés után jelzi a hidrolízis mértékét. A leucin-aminopeptidáz különböző koncentrációinak eltérő következményei lesznek. Például ennek az anyagnak a magas szintje sokkal kifejezettebb vizuális hatást okoz, mint az alacsony szint.

A leucin-aminopeptidáz fő szerepe a kettős kötés lebontása két aminosav, az l-glutaminsav és az l-lizin között. Ez a két fehérje elengedhetetlen az izomsejtek működéséhez. Az l-glutaminsav fontos a kollagén képződésében, míg az l-lizin a fehérjék, például a nukleinsav szintézisében. Ha e két aminosav szintje abnormálisan alacsony, az súlyos és néha életveszélyes állapotokhoz vezethet.

Az ehhez az elemzéshez használt elsődleges blot vegyület a leucin-aminopeptidáz N-fenil-taurin származéka. Ez a különleges származék a bélhámsejtek membránjához kötődik, és felszabadítja az AMP-t a kötőhelyről. A leucin AMP-t ezután a membrán felvételi kapacitása határozza meg egy adott pH-n. Ez a vizsgálati módszer ideális a terápiás beavatkozások hatékonyságának meghatározására és az adagolási szintek meghatározására.

Számos különböző módszer létezik az enzim katalitikus aktivitásának mérésére. Az egyik ilyen módszer magában foglalja az enzimmel komplementer szubsztrát használatát. A komplementer szubsztrát jelenléte megváltoztatja azt a sebességet, amellyel az enzim képes katalizálni a reakciót. Az ilyen típusú eljárásokat jellemzően nem esszenciális blot molekulákon hajtják végre, mivel egy adott energiaforrást igénylő molekula jelenléte csökkenti a molekula általános hatékonyságát. Az aminopeptidáz aktivitás mérésének másik módszere kémcsövekben szaporodó mikroorganizmusokat használ. Ezek a sejtek növekednek és osztódnak, hogy tenyészetet képezzenek, majd szaporodási sebességük mérhető.

Az aminopeptidázokban található leucin peptidek biztosítják azt az energetikai mechanizmust, amellyel az enzimek képesek katalizálni a reakciót. Az aminosavakat peptidkötés tartja össze. Ennek az az oka, hogy az aminosavak származhatnak közvetlenül fehérjéből, vagy származhatnak más kémiai vegyületekből, amelyek képződésük megindításához energiaforrásra van szükség. A peptidkötés lehetővé teszi, hogy egy vagy több aminosav a molekula egyetlen darabjaként működjön, ami sokkal nagyobb molekulamozgási sebességet eredményez, mint ami a kémiai komponensek szétválasztása esetén lehetséges lenne. A leucin-aminopeptidázokat így diagnosztikai és terápiás tesztek széles körének biztosítására használják.

Eredeti termékek: https://www.zjkangte.com/product/liver-function/lap-leucine-aminopeptidase-assay-kit-continuous-monitoring-method.html